A hatásmechanizmus enzimek

Enzimek (enzimek) - egy nagy molekulatömegű szerves vegyületek protein jellegűek, amelyek működnek a szervezetben szerepet biológiai katalizátorok.

A hatásmechanizmus enzimek

Felderítése mechanizmus, amely a katalitikus enzimek, az egyik alapvető probléma, és az aktuális problémák nemcsak enzimológia, de a modern biokémia és molekuláris biológia.

Hosszú, mielőtt az enzimek váltak elérhetővé tisztaságú, és felderítették a természetük, váltak győződve arról, hogy döntő fontosságú enzimes eljárást kapcsolási Az enzimnek a szubsztrát. Kísérletek, hogy megtalálja egy komplex vegyület az enzim a szubsztráttal egy hosszú ideig nem vezet sikerre, mivel ez komplex labilis, ez nagyon gyorsan lebomlik. Használata spektroszkópiai módszer lehetővé tette, hogy azonosítani az enzim-szubsztrát komplexek kataláz, peroxidáz, alkohol-dehidrogenáz, flavinzavisimyh enzimek.

A módszer a röntgen analízis lehetővé tette, hogy egy csomó fontos információt a szerkezete és katalitikus hatásmechanizmusa enzimeket. Ezt a módszert használtuk, hogy kapcsolatot létesítsen szubsztrát analógok, enzimekkel lizozim és a kimotripszin.

Néhány közvetlen bizonyítékát Az enzim-szubsztrát komplexek sikerült eljutni, ahol az egyik a katalitikus ciklusba szakaszaiban az enzim kötődik a hordozóhoz kovalens kötéssel. Az egyik példa a reakció hidrolízisének N-nitro-fenil-acetát katalizált kimotripszin. Amikor összekeverjük az enzim kimotripszin étert acetilezett a hidroxilcsoport a reaktív szerin maradékot. Ez a szakasz a gyors, de atsetilhimotripsina hidrolízis kialakulását acetát és a szabad kimotripszin sokkal lassabb. Ezért atsetilhimotripsin halmozódik, amely könnyen kimutatható jelenlétében n-nitrofenil.

A jelenléte az enzim szubsztrát a készítményben „fogás” átutalással EU instabil komplex inaktív formában, például, végzett kezeléssel az enzim-szubsztrát komplex nátrium-bór-hidridet egy erős redukáló hatása. Egy ilyen komplex formájában stabil kovalens származék volt kimutatható az enzim aldoláz. Azt találtuk, hogy a szubsztrát kölcsönhatásba lép egy olyan molekula, e-amino-csoport, a lizin.

A szubsztrátum reagál az enzim egy adott részt, amely az úgynevezett aktív centrum az enzim vagy az aktív területen.

Az aktív centrum, vagy magot, megértik, hogy része enzimfehérje molekula, amely össze van kötve a hordozó (és kofaktorok) és az okozza a enzimatikus tulajdonságait a molekula. Az aktív hely határozza meg a fajlagosságot és katalitikus aktivitását, az enzim és kell egy bizonyos nehézséget okoz szerkezet adaptálva szoros megközelítés és kölcsönhatásba lépnek egy szubsztrát-molekula, vagy annak részei közvetlenül részt a reakcióban.

Között a funkciós csoportot különböztetünk szerepelnek a „katalitikusan aktív” része az enzim és az alakos szakasz biztosít egy specifikus affinitást (kötődési szubsztrátum az enzimhez) - az úgynevezett PIN kód vagy a „horgony” (vagy az enzim adszorpciója aktív hely).

A hatásmechanizmus enzimek magyarázza az elmélet a Michaelis-Menten egyenlet. Ezen elmélet szerint, a folyamat játszódik le négy szakaszból áll.

A hatásmechanizmus enzimek: I Fázis

A szubsztrátum (C), és az enzim (E) a kapcsolat keletkezik - kialakított EU enzim-szubsztrát komplex, azzal jellemezve, hogy a komponenseket egymással kovalens, ionos, vízben és más kötések.

A hatásmechanizmus enzimek: IІ szakaszban

A szubsztrát ki van téve, hogy a csatolt enzim aktiválódik és elérhetővé válik az adott reakciók az EU katalízis.

A hatásmechanizmus enzimek: IІI szakaszban

EU elkötelezett katalízis. Ezt az elméletet támasztja alá kísérleti vizsgálatok.

Végül, a IV szakasz jellemzi a megjelenése az enzim molekulák E és F. A szekvenciája transzformációk termékek is megjelenik, mint a reakció: E + S - EU EU - * - E + P.

A specifitása enzimes eljárással

Minden enzim hat specifikus szubsztrátja vagy anyagcsoport, amelyek hasonló szerkezetű. Sajátosságai enzimatikus aktivitás hasonlósága miatt az aktív hely konfiguráció és a szubsztrát. Kölcsönhatás során az enzim-szubsztrát képződik komplex.